生物化學(xué)是用化學(xué)的、物理學(xué)的和近代生物學(xué)的方法從分子水平上研究生命活動(dòng)過(guò)程中物質(zhì)的組成、性質(zhì)、代謝變化與生物體機(jī)能之間的關(guān)系，從而闡明生命現(xiàn)象的化學(xué)本質(zhì)的一門(mén)學(xué)科。
《基礎(chǔ)生物化學(xué)/全國(guó)高等農(nóng)林院校生物科學(xué)類專業(yè)“十二五”規(guī)劃系列教材》是全國(guó)高等農(nóng)林院校生物科學(xué)類專業(yè)“十二五”規(guī)劃系列教材之一，主要包括以下幾部分內(nèi)容：①靜態(tài)生物化學(xué)部分，主要探討了構(gòu)成生物體的大分子糖、脂、蛋白、酶、核酸的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)、功能，同時(shí)介紹了這些物質(zhì)的分離、分析技術(shù)及其應(yīng)用；②動(dòng)態(tài)生物化學(xué)部分，主要系統(tǒng)介紹了糖、脂、蛋白、核酸在體內(nèi)的代謝變化規(guī)律、代謝調(diào)控及代謝變化與生物體機(jī)能之間的關(guān)系；③分子生物學(xué)部分，這部分以原核生物為主，介紹了遺傳信息傳遞的分子基礎(chǔ)與調(diào)控規(guī)律，是生物化學(xué)的發(fā)展和延續(xù)。
第0章 緒論
0.1 生物化學(xué)研究的主要內(nèi)容
0.2 生物化學(xué)發(fā)展簡(jiǎn)史
0.3 生物化學(xué)與其他學(xué)科的關(guān)系
0.4 生物化學(xué)的應(yīng)用和發(fā)展前景
第1章 蛋白質(zhì)化學(xué)
1.1 蛋白質(zhì)的元素組成
1.2 蛋白質(zhì)的基本組成單位是氨基酸
1.2.1 蛋白質(zhì)中的標(biāo)準(zhǔn)氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)和表示方法
1.2.2 蛋白質(zhì)中的標(biāo)準(zhǔn)氨基酸的分類
1.2.3 蛋白質(zhì)中的非標(biāo)準(zhǔn)氨基酸
1.2.4 非蛋白質(zhì)氨基酸
1.2.5 氨基酸的重要性質(zhì)
1.2.6 氨基酸的分離分析
1.3 鈦
1.3.1 肽與肽鍵
1.3.2 幾種重要的天然活性肽
1.4 蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)
1.4.1 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)
1.4.2 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)
1.4.3 超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域
1.4.4 蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)
1.4.5 蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)
1.4.6 纖維狀蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)
1.5 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系
1.5.1 蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系
1.5.2 蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系
1.6 蛋白質(zhì)的特性
1.6.1 蛋白質(zhì)的紫外吸收光譜
1.6.2 蛋白質(zhì)的兩性解離和等電點(diǎn)
1.6.3 蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)
1.6.4 蛋白質(zhì)的沉淀
1.6.5 蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性
1.6.6 蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)
1.7 蛋白質(zhì)的分離與研究方法簡(jiǎn)介
1.7.1 根據(jù)分子大小差異分離蛋白質(zhì)
1.7.2 利用溶解度差異分離蛋白質(zhì)
1.7.3 利用電荷不同分離蛋白質(zhì)
1.7.4 根據(jù)蛋白質(zhì)吸附特性分離蛋白質(zhì)
1.7.5 根據(jù)生物分子特異親和力分離蛋白質(zhì)
1.7.6 蛋白質(zhì)的鑒定
1.7.7 蛋白質(zhì)組與蛋白質(zhì)組學(xué)簡(jiǎn)介
1.8 蛋白質(zhì)的分類
1.8.1 根據(jù)分子形狀分類
1.8.2 根據(jù)化學(xué)組成分類
1.8.3 根據(jù)溶解度分類
第2章 酶
2.1 酶的概述
2.1.1 酶的概念及其化學(xué)本質(zhì)
2.1.2 酶的催化作用特點(diǎn)
2.1.3 酶作用的專一性
2.1.4 酶的化學(xué)組成
2.2 酶的命名與分類
2.2.1 酶的命名
2.2.2 酶的分類
2.3 酶催化的機(jī)制
2.3.1 酶的活性中心
2.3.2 酶專一性催化反應(yīng)的機(jī)制
2.3.3 酶高效催化反應(yīng)的機(jī)制
2.3.4 蛋白酶的作用機(jī)理舉例
2.4 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)
2.4.1 酶促反應(yīng)速度的測(cè)量
2.4.2 底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
2.4.3 酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
2.4.4 pH對(duì)酶作用的影響
2.4.5 溫度對(duì)酶作用的影響
2.4.6 抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
2.4.7 激活劑對(duì)酶作用的影響
2.5 酶活性的調(diào)節(jié)
2.5.1 別構(gòu)調(diào)節(jié)
2.5.2 酶活性的共價(jià)調(diào)節(jié)
2.5.3 酶原激活
2.5.4 調(diào)節(jié)蛋白
2.5.5 同工酶
2.6 酶的純化與酶活力測(cè)定
2.6.1 酶的分離純化
2.6.2 酶活力的測(cè)定
2.7 酶工程簡(jiǎn)介
2.7.1 酶的應(yīng)用
2.7.2 酶工程的研究?jī)?nèi)容
……
第3章 維生素與輔酶
第4章 核酸化學(xué)
第5章 糖類
第6章 脂類和生物膜
第7章 新陳代謝概論與生物氧化
第8章 糖類代謝
第9章 脂類代謝
第10章 蛋白質(zhì)的酶促降解和氨基酸代謝
第11章 核酸的酶促降解與核苷酸代謝
第12章 DNA的生物合成
第13章 RNA的生物合成
第14章 蛋白質(zhì)的生物合成
第15章 代謝調(diào)節(jié)
參考文獻(xiàn)
推薦書(shū)目
一分子磷酸化酶激酶可以在短時(shí)問(wèn)內(nèi)催化數(shù)千個(gè)磷酸化酶b，每個(gè)產(chǎn)牛的磷酸化酶a義可催化產(chǎn)生數(shù)千個(gè)葡萄糖l磷酸，這樣就構(gòu)成r兩步的級(jí)聯(lián)放大。實(shí)際上這是腎上腺素使糖原急劇分解的更長(zhǎng)的級(jí)聯(lián)放大的一部分。另一類共價(jià)調(diào)節(jié)酶是大腸桿菌谷氨酰胺合成酶等，它們接受ATP轉(zhuǎn)來(lái)的腺苷酰基的共價(jià)修飾，或酶促脫左腺什酰基而調(diào)節(jié)活性。此外，酶原的激活也是一種共價(jià)調(diào)節(jié)。磷酸化的調(diào)節(jié)往往是多層次的，并不是所有的基團(tuán)都可以磷酸化，能夠發(fā)生磷酸化的基團(tuán)也不是同時(shí)發(fā)生磷酸化，某些情況下，鄰近基團(tuán)發(fā)生磷酸化后，特定基團(tuán)才能磷酸化。
2.5.3 酶原激活
1.酶原與酶原激活概念
生物體內(nèi)有些酶以無(wú)活性的前體形式合成和分泌，然后輸送到特定部位，當(dāng)功能需要時(shí)，經(jīng)專一性蛋白酶作用后轉(zhuǎn)變成有活性的酶而發(fā)揮作用。如消化系統(tǒng)巾的各種酶和血液凝固系統(tǒng)中的許多酶均以無(wú)活性的前體形式合成和分泌，這些不具催化活性的酶前體稱為酶原（zymogen）。如胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）、胰蛋白酶原（trypsinogen）和胃蛋白酶原（pepsinogen）等。酶原必須在特定條件下，經(jīng)過(guò)適當(dāng)物質(zhì)的作用，被打斷一個(gè)或幾個(gè)特殊肽鍵，而使酶的構(gòu)象發(fā)生一定變化才具有活性。這種使無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過(guò)程稱為酶原的激活。例如胰臟分泌的胰蛋白酶原進(jìn)入小腸后，可被腸液中的腸激酶激活或自身激活，自N端切下一個(gè)6肽后，肽鏈重新折疊而形成有活性的胰蛋白酶（圖2-35）。
胰蛋白酶原被激活后，可作用于胰凝乳蛋白酶原，彈性蛋白酶原和羧肽酶原（procarboxypeptidase），使之轉(zhuǎn)變?yōu)橄鄳?yīng)的酶。
胃蛋白酶原由胃黏膜細(xì)胞分泌，在胃液巾的酸或已有活性的胃蛋白酶作用下，自N端切下12個(gè)多肽碎片，其中最大的多肽碎片對(duì)胃蛋白酶有抑制作用，pH高的條件下，它與胃蛋白酶非共價(jià)結(jié)合，而使胃蛋白酶原不具活性，在pH1～2時(shí)，它很容易從胃蛋白酶上解離下來(lái)。因此，胃蛋白酶原在酸性條件下才能轉(zhuǎn)變成胃蛋白酶。
……
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